G蛋白三聚體是G蛋白偶聯受體（GPCR）信號通路中的重要分子，由a、b和g三個亞基構成。由于b亞基具有7個重復的WD結構域形成的螺旋槳狀的空間結構，新合成的Gb需要分子伴侶來對其進行正確的折疊。而且，Gb需要與Gg形成異源二聚體才能具有穩定的構象并形成有功能的蛋白質復合物。對于因為各種原因而錯誤折疊的蛋白質，細胞可通過其質量控制系統進行清除，以避免其正常生理功能受到影響。但是，對于細胞采用怎樣的機制來清除錯誤折疊的Gb，尤其是其中涉及的時空變化，目前知之甚少。

3月20日，國際學術期刊Cell Research在線發表了中科院上海生科院生化與細胞所朱學良組的研究論文“Misfolded Gβ is recruited to cytoplasmic dynein by Nudel for efficient clearance”。

朱學良研究組萬奕含等人研究發現，錯誤折疊的Gb能夠被泛素化修飾，進而通過泛素-蛋白酶體通路完成降解。而且，胞質動力蛋白質（cytoplasmic dynein）復合物——一種能在微管上運動的分子馬達（molecular motor）——的調節蛋白質Nudel 可以直接結合錯誤折疊的Gb，將其裝載到該分子馬達上，進而運輸到中心體區域。這一運輸過程顯著地促進了錯誤折疊的Gb的降解，而在后者過量時則使其積累在中心體周圍形成聚集體（aggresome）。而且，Gb的降解不僅有助于對新合成的Gb進行質量控制，而且還可能作為Gbg信號的負反饋調節機制。這些發現提出了Nudel作為動力蛋白調節因子的新功能，并有助于深入理解細胞內蛋白質量控制系統在空間上的精細調控。

該項研究工作得到了國家科技部、國家基金委、中國科學院及上海市科委的資助。